Formation AlphaFold en bioinformatique

Programme de notre formation AlphaFold en bioinformatique

[Jour 1 – Matin]

Comprendre AlphaFold et la prédiction des structures protéiques

• Comprendre le problème du repliement des protéines et les enjeux de la prédiction structurale
• Identifier le rôle des structures protéiques en bioinformatique et en biologie moléculaire
• Découvrir l’évolution d’AlphaFold et les principales avancées apportées par AlphaFold 2 et AlphaFold 3
• Comprendre les principes généraux de la prédiction de structures par intelligence artificielle
• Identifier les possibilités et les limites scientifiques des structures prédites
• Atelier pratique : rechercher une protéine dans l’AlphaFold Protein Structure Database et analyser les informations structurales disponibles.

[Jour 1 – Après-midi]

Préparer et exploiter les données bioinformatiques

• Comprendre les séquences protéiques et les principaux formats de données utilisés
• Utiliser les bases de données de séquences et de structures protéiques
• Comprendre le rôle des alignements multiples de séquences (MSA) dans la prédiction
• Utiliser les commandes UNIX nécessaires à la manipulation des fichiers et résultats
• Comprendre les besoins en ressources de calcul et le rôle des environnements GPU/HPC
• Atelier pratique : préparer une séquence et les données nécessaires à un workflow de prédiction structurale.

Réaliser des prédictions avec AlphaFold 2

• Comprendre l’architecture générale et le pipeline AlphaFold 2
• Identifier les données d’entrée et les différentes étapes d’une prédiction
• Comprendre les fichiers et résultats générés par AlphaFold 2
• Configurer les principaux paramètres d’un workflow de prédiction
• Exécuter et suivre une prédiction sur un environnement de calcul adapté
• Atelier pratique : réaliser une prédiction de structure protéique avec AlphaFold 2 puis récupérer les résultats produits.

[Jour 2 – Matin]

Analyser et valider les structures prédites

• Comprendre les différentes métriques de confiance produites par AlphaFold
• Interpréter les scores pLDDT pour évaluer la confiance locale des prédictions
• Analyser les matrices PAE et la confiance relative entre régions structurales
• Visualiser les structures et identifier les régions fiables ou incertaines
• Comparer une structure prédite avec des données ou structures de référence
• Identifier les limites d’interprétation et éviter de surinterpréter une prédiction
• Atelier pratique : analyser une structure prédite, interpréter ses scores de confiance et identifier les régions nécessitant une validation complémentaire.

[Jour 2 – Après-midi]

Exploiter les structures dans un workflow bioinformatique

• Utiliser les structures prédites pour répondre à des questions de recherche en bioinformatique
• Comparer plusieurs protéines ou variantes à partir de leurs structures
• Intégrer les résultats structuraux avec d’autres données biologiques
• Organiser, documenter et reproduire un workflow d’analyse
• Comprendre les précautions nécessaires avant d’utiliser une prédiction dans une étude scientifique
• Atelier pratique : construire une analyse bioinformatique à partir d’une structure AlphaFold et documenter les conclusions pouvant être raisonnablement tirées des résultats.

Comprendre AlphaFold 3 et les évolutions de la prédiction biomoléculaire

• Comprendre les principales évolutions entre AlphaFold 2 et AlphaFold 3
• Découvrir la prédiction des interactions entre protéines et autres types de molécules
• Comprendre les nouveaux cas d’usage en biologie structurale et recherche biomoléculaire
• Interpréter les principales métriques de confiance associées aux prédictions complexes
• Comprendre les limites scientifiques et les conditions d’utilisation des différentes ressources AlphaFold
• Identifier les ressources, publications et bases officielles permettant de suivre les évolutions d’AlphaFold
• Atelier pratique : analyser et comparer des résultats structuraux fournis à des fins pédagogiques afin d’identifier les apports et limites des différentes générations d’AlphaFold.